Approches complémentaires et contrôle qualité
Approches complémentaires pour l'analyse des interactions moléculaires.Illustrations sur plusieurs systèmes biologiques - Alain Roussel
Il existe de nombreuses méthodes d'investigation des interactions entre macromolécules. Chaque méthode a ses avantages et ses inconvénients. Nous proposons dans un premier temps de revoir les définitions de différents paramètres cinétiqueset thermodynamiques. Dans un second temps nous regarderons comment les méthodes comme la «surface plasmon resonance (SPR), la «isothermal titration calorimetry» (ITC), la «bio-layer interferometry» (BLI) ou la «micro scale thermophoresis» (MST) permettent de déterminer certains de ces paramètres.
Contrôle-Qualité des échantillons - Arnaud Poterszman
Les principales approches utilisées pour la caractérisation des échantillons et le contrôle qualité seront discutées.Elles incluent des techniques pouvant nous renseigner sur la pureté des échantillons (analyse SDS PAGE, spectrométrie de masse), leur homogénéité etstabilité (Gel filtration, Diffusion dynamique de la lumière, dichroïsme circulaire, fluorimétrie différentielle,..) ainsi que sue leur taille et forme(MALLS, Ultracentrifugation analytique, SAXS, Microscopie Electronique).
Le FRET sur molécules uniques : un nouvel outil pour la biologie structurale - Emmanuel Margeat (CBS, Montpellier)
Ce cours présentera l’apport de la technologie FRET (Forster Resonance Energy Transfer), notamment sur molécules uniques fluorescentes, en biologie structurale. Seront notamment abordés:-Les aspects théoriques du phénomène de FRET-Le marquage de protéines par des sondes fluorescentes-La détection de molécules uniques, d’un point de vue pratique-Les notions d’échelles de distance, d’échelles de temps (de la ns à la s), qui peuvent être mesurées par FRET-Les derniers développements et les efforts de la communauté pour standardiser l’acquisition et l’analyse de données de FRET, afin de garantir leur robustesse et leur reproductibilité.