Les fondamentaux et les approches complémentaires

Initiation à Linux - Laurent Maveyraud (IPBS, Toulouse) - Présentation au format pdf

Les commandes de base pour Ubuntu et les chemins d'accès aux programmes et aux données utilisés pendant l'école

 

Préparation et caractérisation des échantillons biologiques en vue d’études structurales - Marc Ruff (IGBMC, Illkirch) - Présentation au format pdf

La purification de protéines isolées participant à des grands complexes nucléoprotéiques pour des études structurales et fonctionnelles est entravée par des rendements très faibles, une forte hétérogénéité, instabilité et faible solubilité. Des procédures et méthodologies pour contourner ces difficultés, pour stabiliser ces protéines instables par l'assemblage de complexes in vitro ainsi que leur caractérisation seront décrites dans ce cours. Ce cours sera illustré par l’étude structurale et fonctionnelle des complexes participant à l’intégration du génome du VIH-1 dans le génome de la cellule cible.

 

Principes physiques à la base de l'information structurale - Dominique Housset (IBS, Grenoble) & Jean Cavarelli (IGBMC, Illkirch) - Présentation au format pdf

Nous présenterons le plus simplement possible les principes physiques qui nous permettent d'obtenir les informations structurales à l'échelle atomiques. En partant des limites de la microscopie optiques, nous montrerons comment nous pouvons "voir" les atomes et modéliser les macromolécules biologiques, grâce aux ondes électromagnétiques (photons X, ...), aux électrons ou aux neutrons et aux différentes techniques qui les utilisent (diffraction des rayon X ou des neutrons, microscopie électronique, SAXS, RMN, ...). Nous présenterons les interactions entre "rayonnement" et matière à la base de ces techniques et quelques concepts et outils (transformée de Fourier, ...) qui permettent d'obtenir les modèles macromoléculaires.

 

Approches complémentaires pour l'analyse des interactions moléculaires. Illustrations sur plusieurs systèmes biologiques - Alain Roussel (AFMB, Marseille) - Présentation au format pdf

Il existe de nombreuses méthodes d'investigation des interactions entre macromolécules. Chaque méthode a ses avantages et ses inconvénients. Nous proposons dans un premier temps de revoir les définitions de différents paramètres cinétique et thermodynamique. Dans un second temps nous regarderons comment les méthodes comme la « surface plasmon resonance (SPR), la « isothermal titration calorimetry » (ITC), la « bio-layer interferometry » (BLI) ou la «micro scale thermophoresis » (MST) permettent de déterminer certains de ces paramètres.